Во многих литературных источниках рассматриваются заболевания связанные с белком гемоглобином [1], [2]. В современном мире страдают от анемии более 800 млн. людей [3]. Оценка уровня гемоглобина в системе кровообращения является одним из способов диагностики анемии. Белок гемоглобин также является перспективным источником биоактивных пептидов [4]. Целью работы было выявить причины, приводящие к изменению конформации данного белка. До сих пор остается неясным, что именно вызывает нарушения его функциональности. В работе изучался человеческий гемоглобин фирмы Sigma H7379, все эксперименты проводились на спектрометре динамического рассеяния света Photocor Complex. Экспериментальные данные были получены с помощью оптических методов статического и динамического рассеяния света. В работе был проведен анализ поведения белковых молекул гемоглобина в водных и в водно-солевых растворах при изменении параметров раствора (pH, добавление хлорида железа III). При значениях pH<(3.56±0.15) и pH>(10,4±0,2) молекула гемоглобина претерпевала конформационные изменения, в результате которых происходил распад четвертичной структуры на alpha\beta– димеры и отдельные alpha- и beta-глобулы. В результате работы получено, что добавление FeCl_{3} в водные растворы гемоглобина увеличивает размеры и массу рассеивающих частиц, что можно объяснить адсорбцией ионов Fe^{3+} на поверхности белка. Но при достижении определенной концентрации FeCl_{3} pH раствора понижался настолько, что происходили конформационные изменения гемоглобина, которые приводили к распаду его четвертичной структуры. Данные результаты могут быть учтены при создании лекарственных препаратов для лечения анемии и других заболеваний, связанных с белком гемоглобином.
39.30.+w Spectroscopic techniques
$^1$1 - Физический факультет МГУ имени М.В. Ломоносова